Вестник МГТУ, 2025, Т. 28, № 4/2.

Вестник МГТУ. 2025. Т. 28, № 4/2. С. 577-587. DOI: https://doi.org/10.21443/1560-9278-2025-28-4/2-577-587 ультразвукового воздействия способствует образованию микропузырьков при их повышенной плотности. При этом их кластеры могут препятствовать проникновению ультразвука в глубинные слои обрабатываемой системы, что обусловливает непрямую зависимость между увеличением мощности кавитационного воздействия и степени гидролиза (Zhou et al., 2017). Проводимый в исследовании ферментативный гидролиз белка протеолитическим ферментом катализирует гидролиз пептидных связей. Данная реакция может приводить к образованию C-концевых групп (COO ), N -концевых групп (NH3+) и изменению первичной и вторичной структуры белка, а также образованию полипептидов и пептидов. Результаты FTIR-анализа, используемого для идентификации структурных особенностей гидролизатов по спектру их поглощения в инфракрасной области, представлены на рис. 2. ««f» I Y f r y p w Образец 2 О „ ^А Г— их —ю «Ѵі .t"- £ .. _ - - - г-»со Л™—ШИ-' “ = \ я _ L eo \ cn ОЛП-1 1 «X \ ѴОЛ J sOr —< C4 \ 'чТЛі Г-’ М -ч-\ —1 «■>\у А л л " ^ m 1 2 2 s 00 СЧо S. Контроль с Л гЧ Л ч—1 V 'С ЧѴОѴСи-і /40 / ^ $ ГСh Vv oo ~jy 2 ^ \r^\ гt-Л № \ \ / •2 J Лл О Г coVj^A, I Vl \ — I Ч- \ \ \ J VOVO I __________ g / 2 JT - 1654 1800 1750 1700 1650 1600 1550 1500 1450 1400 1350 1300 1250 1200 1150 1100 1050 1000 550 SOO 850 800 Длина волны, см'1 Рис. 2. Характерный вид ИК-спектров гидролизатов, полученных согласно FTIR-анализа Fig. 2. Characteristic appearance of the IR spectra of hydrolysates obtained by FTIR analysis Полученные спектры исследуемых образцов, снятые в диапазоне волновых чисел от 3 500 до 400 см-1, имеют схожее химическое строение. ИК-спектры гидролизатов включают две характерные области: коротковолновый диапазон (3 500-2 800 см-1) и длинноволновый диапазон электромагнитного спектра (1 800-800 см-1) (Соколов, 2021). Коротковолновый диапазон (3 500-2 800 см4 ) содержит полосы валентных колебаний связей С-Н , N -H и O -H , положение и интенсивность которых для контрольного и опытных образцов несколько отличаются. Для контрольного образца идентифицированы пики при 2 960 и 2 937 см-1, что, возможно, свидетельствует о наличии разноупорядоченных метил- и метильных соединений -СО -NH -, характерных для белков. Согласно ряду исследований (Quan et al., 2019; Вилкова и др., 2024) колебания связей атомов, входящих в состав функциональных групп белковых молекул, пептидов, а также низкомолекулярных продуктов гидролиза, характерны поглощениям в длинноволновой области электромагнитного спектра (1 800-800 см-1). Наличие значительных пиков в диапазоне 1 800-1 600 см-1 может быть обусловлено присутствием карбоксильных групп. У образцов 1 и 2 наблюдается значительное количество пиков: 1 338-1 430 см-1, что соответствует наличию соединений типа (МН4+-группа в аминах); 1489-1 539 см-1, что, вероятно, соответствует наличию ОН-группы в составе СООН-групп; 1506-1 616 см-1 - соответствует соединениям типа (CH3, С-H); регистрируются пики 1647 см-1, 1653 см-1, 1645 см-1, 1653 см-1, связанные с растяжением связи С=О. Причем для образца 2 математическая обработка данных выявила гораздо большее количество пиков в диапазоне 1 800-1 300 см-1. Выявленные пики 1521 см-1, 1539 см-1, 1541 см-1, 1539 см-1, 1558 см-1 могут быть связаны с деформацией связи N -H (Соколов, 2021). Представленные изменения в характеристиках ИК-спектров в зависимости от вида используемого сырья и процесса проведения гидролиза согласуются с разрушением амидной основы и образованием амино- и карбоксилатных концов. Полосы при 1 516 см -1 (-NH 3+ ) и ~1 400 см -1 (-COO - ) - это некоторые из наиболее последовательных маркеров времени гидролиза. 581