Вестник МГТУ, 2025, Т. 28, № 2.

Вестник МГТУ. 2025. Т. 28, № 2. С. 296-311. DOI: https://doi.org/10.21443/1560-9278-2025-28-2-296-311 Из группы лиаз наиболее значимыми являются декарбоксилазы - отщепляют карбоксильную группу (COOH) от аминокислот, образуя амины, такие как гистамин, тирамин и кадаверин (Stratton et al., 1991). Некоторые амины могут быть токсичными (биогенные амины), особенно в высоких концентрациях. Также к лиазам относят альдолазы, катализирующие обратимое расщепление фруктозо-1,6-бисфосфата на глицеральдегид-3-фосфат и дигидроксиацетонфосфат, ключевой этап гликолиза (Gottschalk, 1986). Фосфоглюкозоизомераза является представителем группы ферментов изомераз. Катализирует обратимое превращение глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат, необходимый шаг в гликолизе - процессе, лежащем в основе гомоферментативного молочнокислого брожения. Лигазы (синтетазы) катализируют образование новых химических связей между двумя молекулами, обычно сопряженное с гидролизом АТФ или другого нуклеозидтрифосфата. Играют роль в биосинтезе сложных молекул, таких как ДНК, РНК и белки. Ферменты МКМ, как и все ферменты, обладают характерными свойствами, определяющими их эффективность и стабильность. Каждый фермент обладает высокой специфичностью к определенному субстрату или группе субстратов. Также активность ферментов сильно зависит от pH среды - оптимальный pH варьируется в зависимости от фермента и вида МКМ. Существует также температурная зависимость - активность ферментов увеличивается с повышением температуры до определенного предела, после которого происходит денатурация и потеря активности. Оптимальная температура также зависит от фермента и вида МКМ. Активность ферментов может быть ингибирована различными веществами, включая продукты реакции, тяжелые металлы, специфические ингибиторы и даже высокие концентрации субстрата. На рис. 3 представлены данные исследований коллектива ученых Университета Клода Бернара (Лион, Франция), где были изучены зависимость относительной активности протеиназ, вырабатываемых Lactobacillus bulgaricus, от температуры и кислотности среды (рН) ( Laloi et al., 1991). Зависимость протеолитической о4 2РОсз оно & Зависимость протеолитической активности от температуры 100 80 60 40 20 рН, ед. ~I--------1--------1--------1--------1--------1--------1--------1--------1-------- г~ 25 35 45 Температура, °С 55 б а 0 Рис. 3. Зависимость относительной активности протеазы от условий ферментации (Laloi et al., 1991) Fig. 3. Dependence of relative protease activity on fermentation conditions (Laloi et al., 1991) Результаты и обсуждение Синтез ферментов МКМ - сложный процесс, регулируемый на различных уровнях, обеспечивая адаптацию метаболизма к изменяющимся условиям окружающей среды (Рожкова, 2020). На рис. 4 представлена активность X-пролил-дипептидиламинопептидазы бесклеточных внутриклеточных и внеклеточных ферментативных экстрактов отдельных культур бактерий (S. thermophilus St 1342, L. delbrueckii subsp. bulgaricus Lb 1466, L. acidophilus L10, B. lactis B94 и L. casei L26, L. acidophilus La 4962, B. longum Bl 536 и L. casei Lc 279) с использованием Gly-Pro-pNA в качестве субстрата в 50 ммоль-л-1 буфере Трис- HCl pH 7,0 при 37 °C. Удельная активность аминопептидазы определяется как единицы (Ед) ферментативной активности на мг белка в сыром клеточном экстракте. Одна единица активности фермента определялась как количество фермента, необходимое для высвобождения 1 мкмоль п-нитроанилида в минуту в условиях 299