Вестник МГТУ, 2024, Т. 27, № 3.
Самохин А. В. и др. Сравнительный анализ физико-химических свойств сушеной продукции. Высокое содержание треонина, изолейцина, тирозина, цистина (в 2,5-4 раза больше, чем в образце сравнения) и фенилаланина (на 56 % больше, чем в образце сравнения) в образце "КальмаК^" из кожи тихоокеанского кальмара может свидетельствовать о превалировании в образце белков покровных структур кожи и мышечной ткани (Raman et al., 2014). Кроме того, цистин, обычно не являющийся частью структуры и не встречающийся в коллагене I типа, может являться частью коллагена III типа, обладающего внутримолекулярными дисульфидными связями и присутствием серосодержащих аминокислот, также цистин характерен для аминокислотной последовательности эластина (Ezquerra-Brauer et al., 2018). Значительное содержание пролина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, составляющее соответственно 20, 27 и 13 % от содержания всех заменимых аминокислот, характерно для коллагена III типа (Мезенова и др., 2018; Altan et al., 2024). Изучение молекулярно-массового распределения белковых фракций продукции "КальмаК8" из покровных тканей командорского и тихоокеанского кальмаров с помощью SDS-PAGE показало, что два образца существенно различаются между собой (рис. 1). В образце "КальмаК8" из кожи тихоокеанского кальмара присутствовали белковые полосы в диапазоне молекулярных масс —170 кДа, в области от 40 до 30 кДа (40, 37, 35, 32 кДа), 20 кДа, а также минорные фракции 17 и 13 кДа; в образце из кожи командорского кальмара выявлены мажорные белковые фракции с молекулярными массами 127, 42 и 38-39 кДа и минорные фракции - в области —100, 80, 32, 29 кДа и диапазоне 15-12 кДа. Отмеченные в образце из кожи тихоокеанского кальмара белковые полосы в диапазоне молекулярных масс 32-29 кДа соответствуют белкам тропомиозинового комплекса, фракции в области 40 и 20 кДа также могут являться пигментными светоотражающими белками покровных тканей (Williams et al., 2019). Таблица 2. Аминокислотный состав продукции "КальмаК8" из кожи командорского и тихоокеанского кальмаров, г/100 г продукта Table 2. Amino acid composition of "KalmaKS" products from the skin of Commander and Pacific squid, g/100 g of the product Наименование аминокислот Содержание аминокислот в "КальмаК8" из кожи кальмара командорского тихоокеанского Заменимые Аспарагиновая кислота 5,55 ± 0,83 8,14 ± 1,22* Аргинин 6,54 ± 0,98 3,06 ± 0,46* Аланин 4,94 ± 0,74 3,66 ± 0,55 Глутаминовая кислота 6,30 ± 0,95 10,99 ± 1,65* Серин 2,89 ± 0,43 2,98 ± 0,45 Глицин 18,46 ± 2,77 2,34 ± 0,35* Тирозин 0,89 ± 0,13 3,14 ± 0,47* Цистин 0,31 ± 0,05 1,28 ± 0,19* Пролин 9,74 ± 1,46 5,14 ± 0,77* Незаменимые Валин 3,26 ± 0,49 3,65 ± 0,55 Гистидин 1,33 ± 0,20 0,89 ± 0,13 Треонин 2,29 ± 0,34 5,97 ± 0,90* Метионин 2,05 ± 0,31 1,51 ± 0,23 Фенилаланин 1,34 ± 0,20 2,37 ± 0,36* Изолейцин 1,63 ± 0,24 4,56 ± 0,68* Лейцин 6,16 ± 0,92 4,72 ± 0,7l Лизин 4,20 ± 0,63 2,85 ± 0,43* Триптофан 0,47 ± 0,97 0,97 ± 0,19 Примечание. *Значение рассчитано с учетом р < 0,05. Известно, что существуют четыре структурных уровня белка коллагена: первичная структура (триплет аминокислот), вторичная структура (а-спираль), третичная структура (тройная спираль) и четвертичная структура (фибриллы). Различные типы коллагенов различаются по составу а-цепей. В настоящее время идентифицировано около 28 типов коллагена, однако наиболее широко распространены 5 типов коллагена (I-V), коллаген типа I является наиболее широко встречающимся коллагеном в соединительной ткани ( Wang, 2021 ). Молекулы интерстициального коллагена представляют собой гетеротример молекулярной массой —300 кДа, состоящий из трех переплетенных а-цепей (Yang et al., 2020), каждая из которых является продуктом почти непрерывного повторения последовательности глицин-пролин-Х (Gomez-Guillen et al., 2011). Выявленные в образце из кожи командорского кальмара разные по плотности и скорости подвижности белковые полосы можно с наибольшей вероятностью отнести к основным компонентам а-цепи коллагена типа I на основании соотношения интенсивностей плотной полосы аі-цепи (в области 128-132 кДа) и слабой 416
Made with FlippingBook
RkJQdWJsaXNoZXIy MTUzNzYz