Вестник МГТУ, 2023, Т. 26, № 3.

Вестник МГТУ. 2023. Т. 26, № 3. С. 232-241. DOI: https://doi.org/10.21443/1560-9278-2023-26-3-232-241 Проведены исследования антимикробной и противогрибковой активности пептида (табл. 2). Таблица 2. Антимикробная и противогрибковая активность пептида Table 2. Antimicrobial and antifungal activity of the peptide Наименование образца Диаметр зоны лизиса, мм E. coli ATCC 25922 B. subtilis C. albicans Пептид 18 17 12 Контроль 0 0 0 Антибиотик "Канамицин" 22 24 Не исследовали Противогрибковый препарат "Флуконазол" Не исследовали Не исследовали 26 В результате исследований in vitro установлено, что выделенный пептид обладает антимикробной активностью в отношении E. coli ATCC 25922 и B. subtilis и противомикробным действием к C. albicans. Так, зона лизиса бактерий под действием пептида составила 18 и 17 мм, но в то же время она ниже на 18,2 и 29,2 % по сравнению с действием антибиотика "Канамицин". Под действием пептида происходит гибель C. albicans (зона лизиса 12 мм), что меньше на 53,8 % по сравнению с действием противогрибкового препарата "Флуконазол". Следовательно, предложенная нами на основании физических свойств пептида и аминокислотной последовательности гипотеза о его противомикробном действии подтверждена в эксперименте in vitro. Заключение За последние несколько десятилетий возрос научный интерес к биоактивным пептидам пищевого происхождения в качестве альтернативы фармакологическим методам лечения заболеваний бактериальной этиологии, которые представляют серьезную проблему для здоровья человека во всем мире, так как антибиотикорезистентность возрастает. АМП можно рассматривать как потенциальные противомикробные средства, поскольку они обладают другим механизмом действия в сравнении с антибиотиками. В модели "бочкообразные поры" АМП образуют пучок, который вставляется в мембрану для образования гидрофильной поры, при этом гидрофобные остатки взаимодействуют с липидами, а полярные остатки обращены к каналу поры. Выделенный нами из пепсинового гидролизата молозива коров катионный альфа-спиральный пептид обладает антимикробными и противогрибковыми свойствами, менее выраженными по сравнению с общепринятыми препаратами. Возможно, антимикробную активность полученного пептида можно усилить за счет химических модификаций, в частности, дополнительного введения аминокислотных последовательностей с противобактериальными свойствами. Такой АМП пептид можно получить путем использования методов in silico, что позволит после проведения исследований цитотоксичности/токсичности и противомикробной активности in vitro и in vivo использовать его как профилактическое антибактериальное средство в составе пищевой продукции. Конфликт интересов Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов. Библиографический список Агаркова Е. Ю., Семипятный В. К. Разработка программы системного анализа и выбора оптимальных ферментных препаратов для высвобождения биоактивных пептидов // Пищевая промышленность. 2023. № 2. С. 6-10. DOI: https://doi.org/10.52653/ppi.2023.2.2.001. EDN: RCWLJH. Жамсаранова С. Д., Лебедева С. Н., Болхонов Б. А., Соколов Д. В. Ферментативная конверсия пищевого белка и оценка антиоксидантной активности пептидов // Вестник ВСГУТУ. 2021. № 4(83). С. 5-14. DOI: https://doi.org/10.53980/24131997_2021_4_5. EDN: TNSCKR. Соколов Д. В., Болхонов Б. А., Жамсаранова С. Д., Лебедева С. Н. [и др.]. Ферментативный гидролиз соевого белка // Техника и технология пищевых производств. 2023. Т. 53. № 1. С. 86-96 . DOI: https://doi.org/10.21603/2074-9414-2023-1-2418. EDN: DHXSAX. Тихонов С. Л. Исследование противовирусной активности ферментативных гидролизатов белков с обоснованием возможности их использования в составе специализированной пищевой продукции // Вестник Южно­ Уральского государственного университета. Серия: Пищевые и биотехнологии. 2023. Т. 11, № 2. С. 103-111. DOI: https://doi.org/10.14529/food230212. EDN: FNEJIN. Bhattacharjya S., Straus S. K. Design, engineering and discovery of novel a-helical and p-boomerang antimicrobial peptides against drug resistant bacteria // International Journal of Molecular Sciences. 2020. Vol. 21, Iss. 16. Article number: 5773. DOI: https://doi.org/10.3390/ijms21165773. Blondelle S. E., Houghten R. A. Design of model amphipathic peptides having potent antimicrobial activities // Biochemistry. 1992. Vol. 31, Iss. 50. P. 12688-12694. DOI: https://doi.org/10.1021/bi00165a020. 237