Вестник МГТУ, 2023, Т. 26, № 3.

Вестник МГТУ. 2023. Т. 26, № 3. С. 232-241. DOI: https://doi.org/10.21443/1560-9278-2023-26-3-232-241 При моделировании структуры пептида (рис. 2) удалось определить его заряд, гидрофобность и изоэлектрическую точку. б Рис. 2. Двухмерная (a) и трехмерная (б) структура пептида Fig. 2. Two-dimensional (a) and three-dimensional (б) structure of the peptide Полученный пептид относится к линейным альфа-спиральным пептидам и состоит из 11 аминокислотных последовательностей ANRKLRANKSR, его молекулярная масса - 8,2 кДа, изоэлектрическая точка на уровне 12,79, заряд +5 (катионный), гидрофильность (гидрофобность) +20,84 Ккал*моль-1. Можно предположить, что пептид обладает антимикробными свойствами, так как большинство АМП относятся к линейным а-спиральным пептидам (Mishra et al., 2018), аминокислотная последовательность включает менее 50 аминокислот, пептид имеет молекулярную массу менее 10 кДа и положительный заряд (катионный) (Travis et al., 2000). По данным (Durr et al., 2006) АМП являются катионными и способны связываться с отрицательно заряженным внешним листком микробной мембраны, приводя к ее разрушению . Катионные пептиды предоставляют новые возможности в лечении инфекций, вызванных грамотрицательными патогенами, поскольку они часто могут проницать анионные ЛПС внешней мембраны, что приводит к лизису клеток. Аналогичным образом АМП могут действовать как усилители антимикробной активности обычных антибиотиков в отношении грамотрицательных патогенов (Bhattacharjya et al., 2020). Однако некоторые грамотрицательные бактерии обладают врожденной устойчивостью к катионным АМП, связанной с изменениями ЛПС наружной мембраны (Ghimire et al., 2022). Для пептидов с а-спиралью характерен механизм действия на основе модели бочкообразных пор (рис. 3), в которой а-спираль создает вертикальные поры поперек мембраны, а пептиды накапливаются 235