Вестник МГТУ, 2022, Т.25, № 2.

Вестник МГТУ. 2022. Т. 25, № 3. С. 207-218. DOI: https://doi.org/10.21443/1560-9278-2022-25-3-207-218 Заключение Разработана экспериментальная установка для микрокапсулирования пептидов в псевдоожиженным слое. В результате исследований определена зависимость толщины защитного слоя мальтодекстрина на конгломерате пептида от продолжительности процесса микрокапсуляции. Расчетным путем установлен критерий Архимеда и скорость витания конгломерата в узкой и широкой частях конуса установки, найдено соотношение размеров широкой и узкой частей аппарата для микрокапсулирования. Полученное в результате расчета соотношение позволяет определить продолжительность микрокапсулирования - от 2 минут и максимальный слой покрытия на исходные частицы - до 10 мкм. В исследованиях по определению субхронической токсичности свободных и микрокапсулированных пептидов на основании общего состояния, динамики массы тела, гематологических и биохимических показателей крови лабораторных мышей установлена безопасность их применения при внутрижелудочном введении. Конфликт интересов Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов. Библиографический список Тодес О. М., Цитович О. Б. Аппараты с кипящим зернистым слоем: Гидравлические и тепловые основы работы. Л. : Химия, 1981. 296 с. Abdel-Aty Azza M., Hamed M. B., Salama Walaa H., Ali Mamdouh M. [et al.]. Ficus carica, Ficus sycomorus and Euphorbia tirucalli latex extracts: Phytochemical screening, antioxidant and cytotoxic properties // Biocatalysis and Agricultural Biotechnology. 2019. Vol. 20. Article number: 101199. DOI: https://doi.org/ 10.1016/j.bcab.2019.101199. Athira P. P., Anooja V. V., Anju M. V., Neelima S. [et al.]. A hepatic antimicrobial peptide, hepcidin from Indian major carp, Catla catla : molecular identification and functional // Journal of Genetic Engineering and Biotechnology. 2022. Vol. 20, Iss. 1. Article number: 49. DOI: https://doi.org/10.1186/s43141-022-00330-7. Cairangzhuoma, Yamamoto M., Xijier, Inagaki M. [et al.]. A preparation of cow's late colostrum fraction containing as1-casein promoted the proliferation of cultured rat intestinal IEC-6 epithelial cells // Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 2013. Vol. 77, Iss. 5. P. 992-997. DOI: https://doi.org/10.1271/bbb.120942. Champagne C. P., Raymond Y., Pouliot Y., Gauthier S. F. [et al.]. Effect of bovine colostrum, cheese whey, and spray-dried porcine plasma on the in vitro growth of probiotic bacteria and Escherichia coli // Canadian Journal of Microbiology. 2014. Vol. 60, Iss. 5. P. 287-295. DOI: https://doi.org/10.1139/cjm-2014-0130. Dupont E., Prochiantz A., Joliot A. Identification of a signal peptide for unconventional secretion // Journal of Biological Chemistry. 2007. Vol. 282, Iss. 12. P. 8994-9000. DOI: https://doi.org/10.1074/jbc.M609246200. Godhia M. L., Patel N. Colostrum - its composition, benefits as a nutraceutical - A review // Current Research in Nutrition and Food Science Journal. 2013. Vol. 1, Iss. 1. P. 37-47. DOI: https://doi.org/10.12944/crnfsj.L1.04. Henninot A., Collins J. C., Nuss J. M. The current state of peptide drug discovery: Back to the future? // Journal ofMedicinal Chemistry. 2018. Vol. 61, Iss. 4. P. 1382-1414. DOI: https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.7b00318. Hjellnes V., Rustad T., Jensen I.-J., Eiken E. Ultrafiltration of saithe (Pollachius virens) protein hydrolysates and its effect on antioxidative activity // Catalysts. 2021. Vol. 11, Iss. 9. Article number: 1053. DOI: https://doi.org/10.3390/catal11091053. Javee A., Karuppan R., Subraman N. Bioactive glycolipid biosurfactant from seaweed Sargassum myriocystum associated bacteria Streptomyces sp. SNJASM6 // Biocatalysis and Agricultural Biotechnology. 2020. Vol. 23. Article number: 101505. DOI: https://doi.org/10.1016/j.bcab.2020.101505. Jiao C.-Y., Delaroche D., Burlina F., Alves I. D. [et al.]. Translocation and endocytosis for cell-penetrating peptide internalization // Journal of Biological Chemistry. 2009. Vol. 284, Iss. 49. P. 33957-33965. DOI: https://doi.org/10.1074/jbc.m109.056309. Korhonen H. Antimicrobial factors in bovine colostrum // Agricultural and Food Science. 1977. Vol. 49, Iss. 5. P. 434-447. DOI: https://doi.org/10.23986/afsci.71956. Lau J. L., Dunn M. K. Therapeutic peptides: Historical perspectives, current development trends, and future directions // Bioorganic & Medicinal Chemistry. 2018. Vol. 26, Iss. 10. P. 2700-2707. DOI: https://doi.org/ 10.1016/j.bmc.2017.06.052. Lindgren M., Langel U. Classes and prediction of cell-penetrating peptides // Cell-Penetrating Peptides. Methods and Protocols / ed.: U. Langel. Humana Totowa, NJ, 2011. Vol. 683. P. 3-19. (Part of the Methods in Molecular Biology). DOI: https://doi.org/10.1007/978-1-60761-919-2_1. Madani F., Lindberg S., Langel U., Futaki S. [et al.]. Mechanisms of cellular uptake of cell-penetrating peptides // Journal of Biophysics. 2011. Vol. 2011. Article number: 414729. DOI: https://doi.org/10.1155/2011/414729. Marasco D., Perretta G., Sabatella M., Ruvo M. Past and future perspectives of synthetic peptide libraries // Current Protein & Peptide Science. 2008. Vol. 9, Iss. 5. P. 447-467. DOI: https://doi.org/10.2174/ 138920308785915209. 215