Вестник МГТУ. 2018, №3.

Агаркова Е. Ю. и др. Ферментативная конверсия как способ получения… 416 Одними из первых АПФ-ингибирующих пептидов, содержащихся в кисломолочных напитках, идентифицированы трипептиды VPP и IPP. Их гипотензивный эффект был доказан в экспериментах in vitro , in vivo на крысах со спонтанной гипертензией линии SHR (spontaneously hypertensive rats), а также клинических испытаниях на пациентах с умеренной артериальной гипертензией [9; 12]. При этом доказано, что данные трипептиды устойчивы к перевариванию в желудочно-кишечном тракте. При дальнейших исследованиях АПФ-ингибирующие пептиды VPP и IPP были идентифицированы в составе функционального антигипертензивного йогурта, пробиотического йогурта и различных мягких, твердых и полутвердых сырах. Основываясь на данных табл. 3, стоит отметить, что источниками АПФ-ингибирующих пептидов в молочных продуктах могут выступать как казеины, так и сывороточные белки, а длина соответствующих биологически активных пептидов, как правило, не превышает десяти аминокислотных остатков. При этом белками-предшественниками для большинства идентифицированных АПФ-ингибирующих пептидов, входящих в состав молочных продуктов, являются β-казеины и β-лактоглобулин. Величина гипотензивного эффекта молочных продуктов, как считают, зависит от технологических условий их получения, определяющих в свою очередь качественный и количественный состав пептидных профилей продуктов [10–12]. Помимо АПФ-ингибирующих пептидов в молочных белковых гидролизатах были обнаружены короткие пептиды, обладающие цитопротекторным и иммуномодулирующим действием [13]. Среди пищевых источников иммуномодулирующих пептидов основной объем исследований посвящен гидролизатам белков молока, а также пептидам, выделенным из ферментированных молочных продуктов (сыры, кисломолочные продукты) и молозива [2]. Для большого числа пептидов, входящих в состав гидролизатов молочных белков и ферментированных молочных продуктов, выявлено наличие антиоксидантной активности по отношению к различным радикалам и в системах с окислением липидов (табл. 4). Основными механизмами антиоксидантного действия пептидов и аминокислот является прямое гашение свободных радикалов, связывание ионов металлов переменных валентностей, рециклинг восстановленных форм металлов переменных валентностей. Прямое гашение основано на восстановлении свободных радикалов антиоксидантами, приводящее к образованию продуктов, которые не могут поддерживать развитие радикально-цепных реакций. Связывание ионов металлов переменных валентностей, в основном ионов меди и железа, в устойчивые комплексы позволяет предотвратить их участие в реакциях перекисного окисления липидов в пищевых матрицах и биологических системах. С другой стороны, пептидные антиоксиданты могут также проявлять про-оксидантный эффект, который чаще всего обусловлен восстановлением ионов металлов переменных валентностей с последующим их участием в реакциях перекисного окисления [14]. Таблица 4. Антиоксидантные пептиды, идентифицированные в гидролизатах молочных белков и ферментированных молочных продуктах Table 4. Antioxidant peptides identified in milk protein hydrolysates and fermented milk products Источник Последовательности пептидов Гидролизат коровьего казеина YVL, YFYPEL, IQY, FALPQYLK, PYVRYL Гидролизат овечьего казеина YIPIQ, YAKPVA, SRYPSY, HPHPHLSF, YQQRPAVL, PTVHSTPTTE, WQVLPNAVPAK, INNQFLPYPY Гидролизат белков сыворотки молока MHIRL, WYSLAMAASDI, YVEEL Синтетические аналоги антиоксидантных пептидов, идентифицированных в гидролизате β -лактоглобулина WY, WYS, WYSL, WYSLA, WYSLAM, SALAM, WYSLAMA Ферментированное молоко HLPLPL, AKYIPIQYVLSRYPSY, IPIQYVL Антигипертензивный йогурт ARHPHPHLSFM, VLPVPQK, HLPLPL Гипоаллергенные молочные смеси на основе гидролизатов сывороточных белков и казеина YVEEL Сыр Рокфор KEMPFPKYPVE, YQEPVLGPVRGPFPI Длина большинства антиоксидантных пептидов, идентифицированных в молочных продуктах, находится в пределах от 2 до 15 аминокислотных остатков, что соответствует диапазону молекулярных масс от 0,24 до 1,80 кДа (табл. 4). При этом ключевыми белками-предшественниками антиоксидантных пептидов, обнаруженных в молочных продуктах, являются κ - и β-казеины и β-лактоглобулин [15; 16]. С увеличением длины пептида возрастает вероятность образования элементов вторичной структуры, что приводит к возникновению стерических препятствий для взаимодействия гидрофобных аминокислот, например триптофана, со свободными радикалами. При уменьшении длины пептидов снижается интенсивность влияния аминокислотных остатков друг на друга. Помимо этого, пептиды молочных белков обладают более высокой антиоксидантной емкостью по сравнению с эквивалентной смесью свободных аминокислот [14]. Наличие остатков редокс-активных аминокислот (С, Н, Y, W и M) является важным структурным дескриптором антиоксидантных пептидов, а наличие остатков гидрофобных аминокислот повышает