Труды КНЦ (Технические науки вып.1/2023(14))

ВпоследствиимыпредполагаемвнедритьтехнологиюнашламонакопителяхПАО «Новочебоксарский Химпром», ВОАО «Волгоградский Химпром», «Камтэкс Химпром» (город Пермь, Россия), ООО «Химпром Технология» (город Дзержинск), Химическом арсенале (поселок Марадыково, Кировская область). Нашей разработкойуже заинтересовались партнерыиз Самарского политеха (Сам! ТУ), планирующие ликвидацию очагов загрязнения желтым фосфором территории бывшего ОАО «Фосфор» в рамках Стратегии социально-экономического развития Самарской области до 2030 года. Выводы С одной стороны, проводимые исследования могут лечь в основу методов очистки природных сред, загрязненных веществами даже первого класса опасности. То есть прикладной аспект работы очевиден. С другой стороны, исследования интересны с позиций фундаментальной науки, поскольку впервые установлена способность живых организмов использовать простое вещество — белый фосфор — в качестве источника биогенного элемента фосфора, а также осуществлено включение элементного фосфора в природный круговорот фосфора. Соответственно, есть возможность исследовать еще не описанные метаболические пути. Очень интересным объектом исследований стали штаммы черного аспергилла, способные к биоразложению широкого спектра продуктов, в первую очередь элементного фосфора и фосфорных соединений. По мере изучения открываются все новые потенциальные сферыприменения этих штаммов. Список источников 1. Meckenstock R. U., Elsner M., Griebler C., Lueders T., Stumpp C., Aamand J., Agathos S.N., AlbrechtsenH.-J., Bastiaens L., Bjerg P.L., Boon N., Dejonghe W., Huang W. E., Schmidt S. I., Smolders E., S 0 rensen S. R., Springael D., van Breukelen B. M. Biodegradation: updating the concepts of control for microbial cleanup in contaminated aquifers // Environmental Science & Technology. 2015. Vol. 49. Issue 12. P.7073-7081. doi:10.1021/acs.est.5b00715 2. Sirajuddin S., Rosenzweig A. C. Enzymatic Oxidation of Methane // Biochemistry. 2015. Vol. 54, No. 14. P. 2283-2294. doi:10.1021/acs.biochem.5b00198 3. Valentine J. S., Greenberg A., Foote C. S., Liebman J. F. Active Oxygen in Biochemistry // Springer. 1995. 463 p. 4. Kovalevsky A. Y., Hanson L., Fisher S. Z., Mustyakimov M., Mason S.A., Forsyth V. T., Blakeley M. P., Keen D. A., Wagner T., Carrell H. L., Katz A. K., Glusker J. P., Langan P. Metal Ion Roles and the Movement of Hydrogen during Reaction Catalyzed by D-Xylose Isomerase: A Joint X-Ray and Neutron Diffraction Study // Structure. 2010. Vol. 18, No. 6. P. 688-699. doi:10.1016/j.str.2010.03.011 5. Yurimoto H., Kato N., Sakai Y. Assimilation, Dissimilation, and Detoxification of Formaldehyde, a Central Metabolic Intermediate of Methylotrophic Metabolism // The Chemical Record. 2005. Vol. 5, No. 6. P. 367-375. doi: 10.1002/tcr.20056 6. Koga Y., Morii H. Biosynthesis of Ether-Type Polar Lipids in Archaea and Evolutionary Considerations // Microbiology and Molecular Biology Reviews. 2007. Vol. 71, No. 1. P. 97-120. doi:10.1128/MMBR.00033-06 7. Karich A., Kluge M., Ullrich R., Hofrichter M. Benzene oxygenation and oxidation by the peroxygenase of Agrocybe aegerita // AMB Express. 2013. Vol. 3 (1), No. 5. P. 1-8. doi:10.1186/2191-0855-3-5 8. Fuganti C., Ghiringhelli D., Giangrasso D., Grasselli P. Stereochemical course of the enzymic synthesis of L-tyrosine from phenol and L-serine catalysed by tyrosine phenol lyase from Escherichia intermedia // J.Chem. Soc. Chem. Commun. 1974. No. 18. P. 726-727. doi:10.1039/C39740000726 9. BryskM. M., Corpe W. A., Hankes L. V. P-Cyanoalanine Formationby Chromobacterium violaceum // J Bacteriol. 1969. Vol. 97, No. 1. P. 322-327. doi:10.1128/jb.97.1.322-327.1969 10. Machingura M., Salomon E., Jez J. M., Ebbs S. D. The p-cyanoalanine synthase pathway: beyond cyanide detoxification // Plant, Cell and Environment. 2016. Vol. 39, No. 10. P. 2329-2341. doi:10.1111/pce.12755 11. Jez J. M., Dey S. The cysteine regulatory complex from plants and microbes: what was old is new again // Current Opinion in Structural Biology. 2013. Vol. 23, No. 2. P. 302-310. doi:10.1016/j.sbi.2013.02.011 12. Turanov A. A., Xu X.-M., Carlson B. A., Yoo M.-H., Gladyshev V. N., Hatfield D. L. Biosynthesis of Selenocysteine, the 21st Amino Acid in the Genetic Code, and a Novel Pathway for Cysteine Biosynthesis // Adv. Nutr. 2011. Vol. 2. 122-128. doi: 10.3945/an. 110.000265 13. Ba L. A., Doring M., Jamier V., Jacob C. Tellurium: an element with great biological potency and potential // Org. Biomol. Chem. 2010. Vol. 8, No. 19. P. 4203-4216. doi:10.1039/c00b00086h 14. Liu X., Silks L. A., Liu C., Ollivault-Shiflett M., Huang X., Li J., Luo G., Hou Y.-M., Liu J., Shen J. Incorporation of Tellurocysteine into Glutathione Transferase Generates High Glutathione Peroxidase Efficiency // Angew. Chem. Int. Ed. 2009. Vol. 48, No. 11. P. 2020-2023. doi:10.1002/anie.200805365 Труды Кольского научного центра РАН. Серия: Технические науки. 2023. Т. 14, № 1. С. 171-179. Transactions of the Kala Science Centre of r A s . Series: Engineering Sciences. 2023. Vol. 14, No. 1. P. 171-179. © Миндубаев А. З., Бабынин Э. В., Минзанова С. Т., Миронова Л. Г., Бадеева Е. К., 2023 176