Естественнонаучные проблемы Арктического региона : восьмая региональная научная студенческая конференция, Мурманск, 15-16 мая 2007г. : тезисы конференции. Мурманск, 2007.

Биология, медицина пластической вязкости раствора альгината натрия практически не изменилась с повышением температур и наступила при скорости сдвига 20 об/мин. Нами были исследованы 35±2 %, 40±2 %, 45±2 % и 55±2 % растворы фукоидансодержащего экстракта. Кривые зависимости вязкости данных растворов от скорости сдвига имеют обратно экспоненциальный вид, с псевдопластической областью, которая наступает при скорости сдвига 50 об/мин для всех растворов. При увеличении концентрации раствора фукоидансодержащего экстракта, вязкость до 45±2 % концентрации раствора повышается постепенно, а затем резко увеличивается. Исследование растворов крахмала 1 %, 2,5 % и 5 % концентраций и растворов желатина 1 %, 2,5 % и 5 % концентраций дало такие же результаты, как и исследование растворов альгината натрия. Отличие лишь в том, что все исследуемые растворы крахмала имеют обратно экспоненциальную зависимость вязкости от скорости сдвига с псевдопластической областью, которая наступает при скорости сдвига 50 об/мин. А у растворов желатина псевдопластическая область наступает при скорости сдвига 30 об/мин. Зависимость вязкостей водных растворов крахмала и желатина от концентрации имеет тот же характер, что и для остальных исследуемых нами структурных пластических систем, а при повышении температуры до 36±2 °С вязкость растворов крахмала и желатина снижается. В результате исследования можно сказать, что большинство изученных растворов полисахаридов являются неньютоновскими структурными пластическими жидкостями. Растворы полисахаридов являются устойчивыми структурированными жидкостями даже при высоких значениях скорости сдвига. Зависимость вязкости от концентрации для изученных растворов полисахаридов имеет нелинейный характер со скачкообразным увеличением в 10-100 раз. Повышение температуры значительно снижает вязкость растворов полисахаридов, однако характер изменения вязкости от скорости сдвига остаётся постоянным. Наступление псевдопластической области происходит при одинаковых значениях скорости сдвига, что подтверждает структурообразование в растворах полисахаридов. ИЗУЧЕНИЕ СТАБИЛЬНОСТИ БЕЛКОВ ПРИ ДЕЙСТВИИ ПОВЫШЕННОЙ ТЕМПЕРАТУРЫ В ЗАВИСИМОСТИ ОТ ДОЛИ ГИДРОФОБНЫХ ОСТАТКОВ В ИХ МОЛЕКУЛАХ Некрасова М.А.1, Ефимов А.В.2, Малавенда С.С.3 1Мурманский государственный технический университет, Б-431, БФ 2 Институт белка РАН 3 Мурманский государственный технический университет, кафедра биологии Раскрытие механизма и основных принципов сворачивания полипептидной цепи в пространстве является на сегодняшний день одной из важнейших задач, находящейся на стыке как молекулярной биологии, так физической химии и химии полимеров. Практически единственным способом определения стабильности белка является разрушение его структуры. Поскольку проблема расчета свободной энергии белковых молекул до конца не решена, то удобной на практике мерой стабильности белка является температура его плавления. Особенно сильно различаются по стабильности белки из термофильных организмов и их гомологи из мезофильных организмов. Однако однозначного ответа на вопрос, почему одни белки стабильнее других, пока нет. Решение этой задачи имеет большое значение, как с прикладной, так и с теоретической точки зрения. Цель работы: исследовать влияния числа гидрофобных остатков на стабильность белков. Несмотря на то, что в понимании термодинамики денатурации и ренатурации был достигнут сравнительно большой прогресс, факторы, стабилизирующие белковую молекулу, нуждаются в более детальном исследовании. В литературе описаны несколько корреляций по термостабильностью белков. На примере 14 белков Bull В. и Breese К. показали существование зависимости температуры плавления белка от индекса гидрофобности и среднего объема аминокислотного остатка его молекулы. Согласно полученной зависимости гидрофобные взаимодействия вносят отрицательный результат, что противоречит общепринятому мнению. В недавних исследованиях Д.М. Ермоленко с помощью методов генной инженерии доказал, что не только аминокислотные остатки, спрятанные в гидрофобном ядре, вносят существенный вклад термодинамическую стабильность белка, но и поверхностные остатки за 62